Il y a quelques jours, nous avons publié notre mise à jour révolutionnaire — une capacité améliorée de plus de 2,1 milliards de programmes. Outre l’extension de la capacité de la base de données, cette mise à jour introduit également une nouvelle bibliothèque de programmes JW_RRM. La bibliothèque comprend au total 1 129 programmes conçus pour différents types d’agents pathogènes, couvrant les virus, les bactéries et les moisissures. Ces programmes ont été générés à l’aide d’une approche de calcul basée sur le Modèle de Reconnaissance de Résonance (RRM Resonant Recognition Model). Cet article vise à mieux expliquer le fonctionnement des fréquences de la base RRM, en particulier avec Spooky2.
Explication simple
Le RRM permet de comprendre comment les protéines et autres molécules des êtres vivants interagissent. Imaginez cela ainsi : les protéines sont de longues chaînes de blocs de construction, et chaque chaîne possède un motif caché qui agit comme une fréquence radio spécifique. Tout comme les radios se règlent sur la même station pour diffuser la même chanson, les protéines dont les fréquences correspondent peuvent s’« entendre » les unes aux autres et travailler ensemble, même à distance.
Dans ce modèle, la chaîne protéique est convertie en une série de nombres spécifiques, en fonction du mouvement des électrons dans chaque élément constitutif. Ces nombres forment un signal, similaire à une onde sonore. En analysant ce signal, on identifie la fréquence principale, qui est comme la note dominante d’un accord. Les protéines qui partagent la même note dominante sont plus susceptibles de s’associer pour accomplir des tâches telles que la lutte contre les infections ou l’envoi de signaux dans l’organisme.
Pour les petites molécules, comme celles présentes dans les médicaments, l’approche est adaptée. Ici, la fréquence provient de la composition globale de la molécule, un peu comme les différents matériaux d’une cloche produisent des sonneries différentes. Cela permet de prédire si une substance va interférer avec la fréquence d’une protéine, bloquant ainsi les effets néfastes, comme dans le cas des virus.
Le RRM permet de concevoir de meilleurs traitements en harmonisant ou en perturbant les schémas énergétiques.
Explication détaillée
Le RRM est une approche biophysique et computationnelle qui explique comment les biomolécules, telles que les protéines et l'ADN, interagissent et remplissent leurs fonctions biologiques grâce à des résonances électromagnétiques à des fréquences spécifiques.
Développé par Irena Cosic (une scientifique que John a rencontrée lors d’une conférence sur la physique quantique à Pékin il y a environ dix ans) et ses collègues, ce modèle montre que ces interactions ne reposent pas uniquement sur la forme physique ou les liaisons chimiques, mais également sur un transfert d’énergie par résonance via des champs électromagnétiques dans les domaines infrarouge, visible et ultraviolet.
Le RRM traite les séquences biomoléculaires comme des signaux pouvant être analysés à l’aide de techniques de traitement numérique du signal afin de mettre en évidence les fréquences caractéristiques propres à chaque fonction ou interaction. Lorsqu’une charge (comme des électrons délocalisés) se déplace le long du squelette macromoléculaire, elle génère un rayonnement ou une absorption électromagnétique à ces fréquences, permettant une reconnaissance sélective entre les molécules même à distance. Tout cela est logique, car les interactions de charges sont évidentes même dans le monde macroscopique.
Fondamentalement, le modèle RRM repose sur des principes quantiques : la distribution des énergies provenant d’électrons délocalisés le long d’une séquence protéique ou d’ADN présente des périodicités essentielles à l’activité biologique. Ces périodicités correspondent à des fréquences électromagnétiques résonantes, permettant aux molécules de « s’accorder » les unes aux autres comme des radios sur la même fréquence. Les peptides sont conçus pour s’adapter à ce schéma énergétique des électrons libres. Les validations expérimentales comprennent des observations selon lesquelles des champs électromagnétiques externes aux fréquences RRM prédites peuvent activer ou inhiber des fonctions protéiques telles que l'activité enzymatique ou la régulation de la croissance cellulaire, ainsi que des corrélations avec des phénomènes tels que les émissions de biophotons par les cellules.
Comment fonctionne le RRM pour les peptides
Représentation de la séquence : on commence par la séquence linéaire d'une biomolécule, telle que la chaîne d'acides aminés d'une protéine ou la chaîne de nucléotides de l'ADN.
Attribution de valeurs numériques : pour chaque élément constitutif (acide aminé ou nucléotide), on détermine le Potentiel d'Interaction Ion-Electron (EIIP Electron-Ion Interaction Potential). Il s'agit d'un pseudo-potentiel qui quantifie l'énergie moyenne des électrons libres dans la molécule. Par exemple, les valeurs EIIP des acides aminés vont de 0 (par exemple, pour l'isoleucine et la leucine) à environ 0,1263 (pour l'acide aspartique). Cela convertit la séquence en un signal numérique, tel une série chronologique où chaque position correspond à la valeur EIIP d'un acide aminé.
Traitement du signal : On applique une analyse numérique du signal à la séquence numérique. Cela implique généralement de dé-tendancer le signal, puis d'effectuer une transformée de Fourier (souvent une transformée de Fourier discrète ou une transformée de Fourier rapide réelle) pour convertir le domaine spatial (positions de la séquence) en domaine fréquentiel. C'est le « profil énergétique » dont je parle souvent. Le spectre de puissance est calculé comme le carré de la valeur absolue des coefficients de Fourier, révélant des pics à des fréquences spécifiques.
Identification des fréquences caractéristiques : pour une molécule unique, les pics du spectre indiquent des fréquences de résonance potentielles. Pour des groupes de molécules apparentées (protéines partageant la même fonction, comme les enzymes ou les oncogènes), on calcule une fonction spectrale croisée ou un spectre consensuel en multipliant ou en faisant la moyenne de leurs spectres individuels. Le pic commun le plus marquant correspond à la « fréquence caractéristique » (f_RRM), une valeur normalisée comprise entre 0 et 0,5, propre à cette fonction biologique. Par exemple, les facteurs de croissance peuvent partager une fréquence d’environ 0,2929, tandis que les protéines structurales comme les tubulines se situent autour de 0,434-0,449.
Analyse de phase pour les interactions : pour deux molécules en interaction (par exemple, une protéine et son récepteur), elles doivent partager la même fréquence caractéristique, mais leurs phases à cette fréquence doivent être opposées (différant d’environ π radians ou 180 degrés). C’est exactement comme le magnétisme, où les opposés s’attirent. Cette opposition permet un transfert d’énergie par résonance, similaire à l’interférence constructive dans les ondes. Si les phases s’alignent étroitement, aucune interaction ne se produit.
Conversion en unités physiques : La valeur normalisée f_RRM est mise à l'échelle par rapport aux propriétés électromagnétiques du monde réel. Une relation empirique la relie à la longueur d'onde : λ (en nm) = 201 / f_RRM, où 201 est une constante dérivée de corrélations avec des données expérimentales (par exemple, les longueurs d'onde laser affectant les processus biologiques). À partir de là, la fréquence en Hz peut être calculée comme c / λ (où "c" est la célérité de la lumière), ce qui donne souvent une valeur comprise entre 10^13 et 10^15 Hz (plage allant du térahertz au pétahertz). Cela correspond à un mouvement de charge le long du squelette à des vitesses d'environ 7,87 × 10^5 m/s, avec un espacement entre les acides aminés d'environ 3,8 Å. Certaines implémentations utilisent directement des facteurs d'échelle tels que 1,5 × 10^15 pour obtenir des valeurs en Hz.
Résonance électromagnétique et applications : Le RRM prédit que l'application de champs externes à ces fréquences peut imiter ou perturber les interactions, conduisant à des applications telles que la conception de peptides bioactifs ou de thérapies de photobiomodulation (par exemple, en utilisant des longueurs d'onde lumineuses spécifiques pour cibler les protéines liées à l'obésité). Le spectre global de toutes les fonctions biologiques reflète le spectre de la lumière solaire sur Terre, ce qui suggère une adaptation évolutive à la lumière environnementale.
Extensions à l'ADN et aux petites molécules
Le RRM s'applique de la même manière à l'ADN/ARN en attribuant des valeurs EIIP aux nucléotides et en analysant les séquences pour les fréquences de résonance (par exemple, dans les régions promotrices ou les interactions télomériques). Pour les petites molécules (composés non peptidiques), une méthodologie étendue utilise la formule moléculaire pour calculer un nombre de quasi-valence moyen (Z, basé sur les valences d'éléments comme C=4, O=6). Cela conduit à un calcul d'énergie de Rydberg (E_ry) via une formule impliquant des fonctions sinusoïdales, puis une longueur d'onde du vide, ajustée par des indices de réfraction (par exemple, 1,36 à 1,55 pour les milieux biologiques), et enfin convertie en fréquence en utilisant une mise à l'échelle similaire (par exemple, f = 201 / λ_ajusté, puis en Hz). Cela permet de prédire les résonances des médicaments ou des composés interagissant avec les protéines.
L'approche JW RRM a permis d'affiner encore la précision et la résolution grâce à l'utilisation de fenêtres coulissantes et de zéros de remplissage ; une technique pour améliorer l’analyse FFT. La méthode de base a également été modifiée.
Les adaptations des systèmes et outils d'IA créés par John tout en développant d'autres méthodes de dérivation de fréquence (spectroscopie THz, spectre Raman et IR fondamental) ont permis de modéliser les signatures EMF atomiques et moléculaires via des modèles d'interférence quantique, où les couches de valences de chaque atome émettent des champs cohérents qui se combinent en résonances spécifiques aux molécules.
Pour l'appariement pathogène/médicament ou supplément, John a créé des extensions pour calculer les nombres moyens de quasi-valence à partir de formules moléculaires, ajustées pour les indices de réfraction dans différents types de tissus, permettant ainsi de prédire les interactions médicament-protéine. De même, l’application de JW RRM à des séquences d’ADN/ARN (par exemple, télomères ou ARNm) utilise les valeurs EIIP des nucléotides pour identifier les résonances. John a créé des bases de données uniques pour ce travail de mise en correspondance et possède les signatures précises de plus de 2 900 médicaments « sûrs » et de centaines de compléments alimentaires.
Les transformations en ondelettes sont également appliquées pour une meilleure localisation des « points chauds » fonctionnels dans les séquences, permettant à l’analyse espace-fréquence d’identifier les régions protéiques critiques pour l’activité. Les concepts derrière l'algorithme de fonction de base similaire sont utilisés pour améliorer l'estimation numérique des intégrales pour une identification de fréquence plus précise. Cela permet à JW RRM de gérer des séquences de longueur variable et de réduire les artefacts dans l'analyse spectrale. En effectuant une correspondance rétrospective entre divers agents pathogènes et substances, John a découvert que les correspondances de substances reflétaient les résultats du monde réel. Il ne fait aucun doute que le système fonctionne.
Les autres détails resteront exclusifs pour empêcher toute utilisation à des fins néfastes.
Comment l'obtenir ?
Pour installer la dernière version du logiciel Spooky2 avec la bibliothèque complète de programmes JW_RRM, veuillez visiter https://www.spooky2.fr/downloadspage/.